혈액 글로불린 : 유형

생화학 적 혈액 검사를 수행 할 때 총 단백질의 정량적 함량을 결정합니다. 혈장에 존재하는 단백질로 표시됩니다. 인간 혈액에는 여러 단백질이 있으며, 모두 단백질의 구조가 다르며 다른 기능을 수행합니다. 혈액에서 단 5 개의 단백질 분획 만 계산되는데, 그 중 알파 -1 (α1), 알파 -2 (α2), 베타 -1 (β1), 베타 -2 (β2) 및 감마 (γ). 글로불린 베타 -1과 베타 -2는 진단 값이 없으므로 별도로 결정되지 않습니다..

혈액의 단백질 분획

혈액 내 단백질 분획 수를 계산할 수있는 분석을 단백질도라고합니다. 의사는 혈액 내 알부민 수준 (이 단백질은 물에 용해 됨)과 글로불린 (이 단백질은 물에 녹지 않지만 알칼리성 또는 염 매질에 들어가면 분해됨)에 관심이 있습니다..

높고 낮은 혈액 단백질 수준은 표준이 아닙니다. 그들의 불균형은 면역, 대사 또는 대사와 같은 특정 장애의 특징입니다.

혈액에 알부민이 충분하지 않으면 간 기능 장애가 의심되어 신체에 단백질을 공급할 수 없습니다. 알부민이 몸에서 너무 빨리 배설되는 결과로 신장이나 소화 기관의 기능 장애가 발생할 수도 있습니다.

혈액 내 단백질 수준이 상승하면 염증 과정으로 인한 것일 수 있습니다. 그러나 때로는 완전히 건강한 사람들에게 비슷한 상황이 관찰됩니다..

신체의 어떤 단백질이 부족하거나 초과하는지 계산하기 위해 전기 영동 방법을 사용하여 단백질을 분획으로 나눕니다. 이 경우 총 단백질 및 분획의 양이 분석 형태로 표시됩니다. 대부분 의사는 알부민 + 글로불린 (알부민 글로불린 계수)의 값에 관심이 있습니다. 정상적인 값은 1.1-2.1 사이에 다릅니다..

알부민과 글로불린의 차이점

알부민과 글로불린의 주요 차이점은 알부민은 혈액의 삼투압을 조절하는 혈액의 핵심 단백질이며, 글로불린은 혈액에서 두 번째로 흔한 단백질 유형이며 간 기능, 혈액 응고 및 감염과의 싸움에서 중요한 역할을합니다., 또한 알부민은 순수한 물에 녹고 글로불린은 순수한 물에 녹지 않습니다..

알부민과 글로불린은 혈액에서 혈청 단백질이라고 불리는 두 가지 주요 유형의 작은 단백질입니다. 그들은 신체에서 독특한 기능을 가지고 있습니다..

주요 영역

1. 알부민이란?
- 정의, 사실, 역할
2. 글로불린이란?
- 정의, 사실, 역할
3. 알부민과 글로불린의 유사점은 무엇입니까?
- 일반적인 기능에 대한 간략한 설명
4. 알부민과 글로불린의 차이점은 무엇입니까
- 주요 차이점 비교

주요 조건

알부민, 글로불린, 면역 글로불린, 삼투압, 혈장 단백질

알부민이란?

알부민은 혈액 내 총 유청 단백질의 절반 이상을 구성하는 작은 단백질입니다. 간에서 생성됩니다. 신체의 알부민 총량의 약 30-40 %가 혈관 내 섹션에 포함되어 있고 나머지는 혈관 외 섹션과 간질 공간에 있습니다. 혈청 알부민의 확산은 자유롭게 발생하지 않습니다. 따라서, 알부민은 모세 혈관 벽을 통한 물 및 용질의 이동을 조절하는 데 중요한 콜로이드 삼투압 또는 종양 압을 제공하는 데 중요합니다. 알부민은 Na + 이온의 존재로 인해 혈관 구획 내부에서 항상 음전하를 carries니다. Cl- 이온의 알부민 결합은 음전하를 증가시켜 더 많은 Na + 이온을 보유하는 능력을 증가시킵니다. 이것은 혈청 내 분자 수를 증가시켜 단백질 농도보다 삼투압을 50 % 더 증가시킵니다..

그림 1 : 혈청 알부민의 구조

또한 알부민은 호르몬, 빌리루빈, 비타민, 금속 및 의약품을 운반하는 데 도움이됩니다. 그것은 지방이 혈청에 용해되도록 유지하기 때문에 지방의 신진 대사를 촉진합니다..

글로불린이란?

글로불린은 효소, 담체 단백질, 보체 단백질, 면역 글로불린 등이 될 수있는 수백 개의 작은 유청 단백질의 총칭입니다. 대부분의 글로불린은 간에서 생산됩니다. 그러나 면역 글로불린은 혈장 B 세포에 의해 생성됩니다. 전기 영동 동안 글로불린 이동의 성질에 기초하여, 4 개의 글로불린 그룹, 즉 α1, α2, β 및 γ가 구별 될 수있다. 면역 글로불린은 주로 γ 영역에 속합니다.

그림 2 : 유청 단백질 전기 영동

글로불린은 두 번째로 흔한 유청 단백질입니다. 혈청에서 글로불린 수준의 증가는 주로 면역 글로불린의 증가로 발생하며, 이는 병원성 감염을 나타냅니다. 영양 실조로 혈청 글로불린 수치가 낮아질 수 있습니다.

알부민과 글로불린의 유사성

  • 알부민과 글로불린은 유청 단백질의 두 가지 주요 유형입니다..
  • 저 분자량입니다.
  • 그들 대부분은 간에서 생산됩니다. 영양 실조는 혈청 알부민과 글로불린을 낮출 수 있습니다.
  • 둘 다 몸에 독특한 기능이 있습니다..
  • 열에 의해 응고 될 수 있습니다..

알부민과 글로불린의 차이점
정의

알부민은 난백, 우유 및 (특히) 혈청에서 발견되는 단순한 형태의 단백질을 말하며, 글로불린은 많은 양의 혈장 단백질을 형성하는 식염수에 용해되는 모든 단순한 단백질 그룹을 나타냅니다..

기준 수준

혈청 알부민 수치는 3.5-5.0 g / dl이며 혈청 글로불린 수치는 2.5-4.5 g / dl입니다.

알부민은 단일 단백질이며, 글로불린은 유청 단백질 그룹입니다.

분자 질량

알부민의 분자량은 66.5 kDa이고, 글로불린의 분자량은 알부민보다 상대적으로 높다.

용해도

알부민은 물에 녹고 글로불린은 황산 암모늄에만 녹는다..

알부민은 혈액의 삼투압을 증가시키는 데 중요한 역할을하는 반면, 글로불린은 효소, 담체 단백질, 보체 단백질 또는 면역 글로불린 일 수 있습니다. 이것은 알부민과 글로불린의 중요한 차이점입니다..

임상 적 의의

혈청 알부민 수치는 급성 탈수에서만 증가하는 반면 혈청 글로불린 수치는 주로 면역 글로불린 증가로 인해 증가합니다.

결론

알부민은 혈액의 삼투압을 유지하는 데 중요한 가장 일반적인 유청 단백질입니다. 그러나 글로불린은 효소, 운반체 단백질, 보체 단백질, 면역 글로불린 등이 될 수있는 작은 유청 단백질 그룹입니다. 알부민과 글로불린의 주요 차이점은 특성과 역할입니다.

링크:

1. Bushehr, Janice T.“세럼 알부민 및 글로불린”임상 방법 : 병력, 물리 및 실험실 연구. 제 3 판 : 1990 년 1 월 1 일 미국 국립 의료 도서관.,

글로불린. 혈장 단백질의 기능;

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알부민

혈장 단백질의 기능

혈장 유기물은 주로 단백질입니다.

다양한 전기 영동 이동성을 기반으로

혈장 단백질 분비물 중

알부민,

글로불린,

섬유소원.

혈장 단백질도 다양

분자량 및 수량.

저 분자량 구형 단백질. 그들은 혈장 단백질의 가장 큰 부분을 구성합니다. 알부민의 주요 기능은 혈관 층에 물을 유지하는 능력입니다.

전체 표면이 넓고 많은 측면 아미노산 그룹이 존재하면 알부민이 다양한 혈액 물질과 상호 작용하여 운반체 역할을합니다. 알부민은 담즙 염, 지방산, 빌리루빈, 일부 호르몬, 비타민, 칼슘, 마그네슘, 구리 및 기타 양이온, 수많은 약물을 운반합니다..

음식으로 아미노산 섭취를 줄이면 알부민이 단백질 공급원으로 사용됩니다.

구형의 단백질. 그들은 알부민보다 전기 영동 활성이 낮습니다. 그들의 분자량은 알부민보다 훨씬 크며 그 양은 적습니다. 알부민의 평균 농도가 40.0 g / l이면 글로불린은 혈액에 32.6 g / l의 양으로 포함됩니다.

글로불린은 전기영 동적으로 균질 한 분획이 아닙니다. 그들은1-, ㅏ2-, b-g- 글로불린의 평균 농도는 4.1g / l (α- 글로불린)에서 15.5g / l (γ- 글로불린)까지 다양합니다..

1-글로불린 : α1-글로불린은 상당 부분의 혈장 포도당에 결합하는 당 단백질입니다. 비타민 B를 운반하는 단백질도이 분획에 속합니다.12 (트랜스 코발라민) 및 글로불린 결합 호르몬 코티솔 (트랜스 코르 틴).

2-글로불린 :이 그룹은 다음의 단백질로 표현됩니다 : 세룰로 플라스 민-높은 구리 함량과 관련된 산화 효소 활성을 갖는 단백질; 합 토글 로빈-적혈구 용혈 동안 형성된 망상 내피 계로 헤모글로빈을 수송하는 단백질.

단백질 분해 효소의 억제제는 α- 글로불린 분획에 속합니다-1- 안티 트립신과2- 마크로 글로불린.

a- 글로불린의 함량은 다양한 급성 및 / 또는 만성 질환에 따라 증가합니다. 증가 정도는 염증 과정의 강도를 반영합니다..

b- 글로불린 :이 분획은 주로 β- 리포 단백질에 의해 형성됩니다. 그들의 역할은 수 불용성 지질을 옮기는 것입니다. 혈액 지질이 증가하면 β- 글로불린 수가 증가합니다. 전기 영동도의 b- 글로불린 중에는 철을 전달하는 단백질 인 트랜스페린이 있습니다.

γ- 글로불린 : 면역 글로불린 : 특이 체액 면역을 제공하는 항체. 혈장 내 γ- 글로불린의 농도는 외부 미세 물체의 출현으로 증가합니다.

단백질의 상이한 분획들 사이의 상관은 높은 진단 적 가치를 갖는다. 그것은 알부민-글로불린 계수를 측정하여 규범에서 1.2 (40g / l : 32.6g / l)로 면역 전기 영동을 통해 검출됩니다.이 계수의 감소는 신체의 염증 과정의 존재를 나타냅니다.

혈액 검사에서 단백질 분획이 무엇인지, 해독, 규범

학습 준비

생화학 적 혈액 검사는 이러한 유형의 연구를 말하며 결과의 정확성은 재료를 샘플링하기 전에 환자의 적절한 준비에 달려 있습니다. 후자는 혈액 샘플링 며칠 전에 시작됩니다.

  • 혈액 검사 3-4 일 전에식이 요법에서 알코올, 지방 및 튀긴 음식을 제외하고 차와 커피의 양을 최소화해야합니다. 이러한 조치는간에 대한 진정한 정보를 제공합니다.
  • 연구 하루나 이틀 전에 완전 식품 실패로 전환하지 않는 것이 좋습니다. 이러한 작용은 결과, 특히 빌리루빈, 설탕 및 요산의 수준을 왜곡시킬 수 있습니다.
  • 물리 치료사가 처방 한 절차는 헌혈 이틀 전에 취소해야합니다. 기술의 치료 효과의 근본 원인은 생화학 적 파라미터의 수준에 영향을 줄 수 있습니다. 여기에는 엑스레이 검사가 포함됩니다.
  • 수행 된 신체 활동의 수준은 또한 골격근 조직의 생화학 적 대사에 영향을 미친다. 헌혈 이틀 전에 신체 활동을 줄여야합니다.
  • 헌혈은 공복에 발생합니다. 생화학 연구를위한 물질 수집이 예상되는 12 시간 전에 음식을 섭취해야합니다.
  • 혈액 채취 당일의 수분 섭취량은 소량의 증류수로 제한됩니다.
  • 복용 한 모든 약물은 주치의에게 알려야합니다. 이 정보는 전문가가 식별 된 변경 사항을 올바르게 해석하는 데 도움이됩니다. 이것은 당뇨병 환자와 혈중 콜레스테롤을 낮추는 약물을 복용하는 환자에게 특히 해당됩니다..

단백질 전기 영동

셀룰로스 아세테이트 필름, 젤, 특수 용지 (캐리어)가 프레임에 배치되고 캐리어의 반대쪽 가장자리가 완충액으로 큐벳에 매달립니다. 혈장이 출발 선에 적용됩니다. 이 방법은 전기장의 영향을받는 캐리어 표면에서 하전 된 단백질 분자의 이동으로 구성됩니다. 가장 큰 음전하와 가장 작은 크기의 분자, 즉 알부민은 다른 것보다 빠르게 움직입니다. 가장 크고 가장 중립적 인 (γ- 글로불린) 마지막입니다.

전기 영동의 진행은 단백질의 전하, 전기장의 크기, 용매의 조성 (버퍼 혼합물), 담체의 유형 (종이, 필름, 젤)에 따라 분리되는 물질의 이동성에 영향을받습니다.

전기 영동의 일반보기

할당 된 분수의 수는 전기 영동의 조건에 의해 결정됩니다. 임상 진단 실험실에서 셀룰로오스 아세테이트의 종이 및 필름에 대한 전기 영동 중 5 분율 (알부민, α1-, α2-, β- 및 γ- 글로불린), 폴리 아크릴 아미드 겔에서 20 개 이상의 분획까지. 보다 진보 된 방법 (방사선 면역 확산, 면역 전기 영동 및 기타)을 사용할 때, 수많은 개별 단백질이 글로불린 분획에서 검출됩니다.

Electrophoregram (위) 및 그래픽 처리 결과 (아래)

농도가 충분히 높은 단백질 만 단백질 그램 유형에 영향을 미칩니다.

혈장의 단백질 분획의 정상 값

총 단백질성인65-85g / 리터
1-3 세 어린이55-85g / 리터
단백질 분획
알부민50-70 %30-50g / 리터
α1-글로불린3-6 %1-3g / l
α2-글로불린9-15 %6-10g / 리터
β- 글로불린8-18 %7-11 그램 / 리터
γ- 글로불린15-25 %8-16 그램 / 리터

뇌척수액 및 소변의 정상 단백질 분획을 볼 수 있습니다.

어린이의 혈액 내 단백질 함량의 특징

신생아의 경우 혈청 내 총 단백질 함량이 성인보다 현저히 낮으며 생후 첫 달 말까지 (최대 48g / l) 최소가됩니다. 생후 2 년 또는 3 년이되면 총 단백질이 성인 수준으로 상승합니다..

생후 첫 달 동안 글로불린 분획의 농도가 낮아서 상대 고 알부민 혈증이 최대 66-76 %에 이릅니다. 2 개월에서 12 개월 사이의 α 농도2-글로불린은 일시적으로 성인 수준을 초과합니다.

출생시 피브리노겐의 양은 성인 (약 2.0g / l)보다 훨씬 적지 만 첫 달 말에는 정상 수치 (4.0 g / l)에 도달합니다..

단백질도의 종류

임상 실습에서 다양한 병리학 적 조건에 해당하는 10 가지 유형의 전기 영동 (단백질 사진)이 혈청에 대해 분리됩니다..

단백질도의 종류
알부민
글로불린 분획
질병 예
α1α2βγ급성 염증↓↓↑↑-↑폐렴의 초기 단계, 급성 다발성 관절염, 삼출성 폐결핵, 급성 전염병, 패혈증, 심근 경색만성 염증↓-↑↑-↑↑폐렴 후기, 만성 폐결핵, 만성 심내막염, 담낭염, 방광염 및 골수염신장 필터 장애-↑↑↓정품, 지질 또는 아밀로이드 신증, 신염, 신장 경화증, 임신 중독증, 폐결핵의 말기 단계, 악액질악성 종양↑↑↑↑↑↑↑↑↑원발성 종양의 국소화가 다른 전이성 신 생물간염↓--↑↑↑독성 간 손상, 간염, 용혈 과정, 백혈병, 조혈 및 림프기구의 악성 신 생물, 일부 형태의 다발성 관절염, 피부병의 결과간 괴사↓↓-↓↑↑↑간경화, 심한 형태의 유도 성 폐결핵, 일부 형태의 만성 다발성 관절염 및 콜라겐폐쇄성 황달↓-↑↑↑담관암 및 췌장 머리의 발달로 인한 폐쇄성 황달, 황달α2-글로불린 혈장 종↓↓↑↑↓↓α2-혈장 종β- 글로불린 형질 세포종↓↓↓↑↑↓β1-혈장 종, β1-혈장 세포 백혈병 및 Waldenstrom macroglobulinemiaγ- 글로불린 형질 세포종↓↓↓↓↑↑γ- 플라즈마 세포종, 마크로 글로불린 혈증 및 일부 레티 큘로 아제

면역 반응의 결합 및 전달과 함께 베타 글로불린

Β- 글로불린 분획 (β1 + β2)에는 중요한 문제를 해결하는 데 제쳐두고 있지 않은 단백질도 포함됩니다.

  • 철 (Fe) 전이-트랜스페린이 여기에 관여합니다.
  • Hb 헴 (헤모 펙신)의 결합 및 배설 시스템 (신장을 통한 철의 철회)을 통한 신체에서의 제거를 방지하고;
  • 베타-글로불린의 일부가 감마-글로불린과 함께 면역 글로불린으로 분류되는 면역 학적 반응 (보체 성분)에 참여;
  • 콜레스테롤 및 인지질 (β- 리포 단백질)의 수송은 일반적으로 콜레스테롤 대사의 구현 및 동맥 경화의 발생에서 이들 단백질의 중요성을 증가시킨다..

혈액 (혈장, 혈청)의 베타 글로불린 농도 증가는 종종 임신 중에 관찰되며 동맥 경화 성 고 지질 단백질 혈증 외에도 항상 다음 병리를 동반합니다.

  1. 악성 종양학 질환;
  2. 폐에 국한된 광범위한 결핵 과정;
  3. 감염성 간염;
  4. 폐쇄성 황달;
  5. IDA (철 결핍 성 빈혈);
  6. 모노클로 날 감마 병증, 골수종;
  7. 스테로이드 여성 호르몬 (에스트로겐) 사용.

혈액에서 베타 글로불린의 함량은 염증, 만성 과정의 감염, 신 생물 과정, 신체의 단백질 섭취 부족 (기아) 및 위장관 질환의 손실로 인해 감소합니다..

간단한 결론

혈액의 총 단백질이 항상 신체의 병리학 적 변화를 신뢰할 수있는 지표는 아니므로 임상 실험실 진단에서 정량적 함량뿐만 아니라 중요합니다. 똑같이 중요한 매개 변수는 혈장 단백질의 비율이며, 그 변화 (dysproteinemia)는 특정 위반뿐만 아니라 단계, 지속 시간 및 사용되는 요법의 효과를 더 잘 나타낼 수 있습니다.

  • 조직 괴사와의 급성 염증 반응의 신체 발달은 즉시 급성기 단백질의 반응을 활성화시킵니다-α1 그리고 α2-글로불린 및 다른 급성기 단백질. 이 지표의 값이 증가하는 것은 바이러스, 기관지, 폐, 신장, 심장 (심근 경색)에 국한된 많은 급성 염증 과정뿐만 아니라 외과 수술 중에 얻은 것을 포함하여 종양 및 외상성 조직 부상으로 인한 급성 감염의 경우 전형적입니다.
  • 반대로 만성 질환 (만성 활성 간염, 간경변, 류마티스 관절염)에서 γ- 글로불린이 증가합니다..

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알부민은 생화학 적 혈액 검사에서 무엇을 보여줍니까? 높고 낮은 알부민의 원인

혈액 알부민 수치는 생화학 분석에 의해 결정됩니다. 분류에 의해 얻은 물질의 과대 평가 또는 과소 평가 지표는 신체의 병리학 적 과정을 나타냅니다.

알부민 또는 단백질 분획은 가장 일반적인 연구 지표이며, 물질은 간이 단백질 합성에서 얼마나 잘 작동 하는지를 반영하기 때문에.

흥미로운 사실 ​​: 2 일 이내에 간은 15 그램의 알부민을 생산하여 20 일까지 유익합니다..

알부민-생화학 적 혈액 검사에서 무엇입니까?

알부민은 혈장의 주요 단백질로 혈장 총량의 절반 이상을 차지합니다 (50-65 %). 그것은 인간의간에 의해 합성되며 말초 혈액, 림프, 뇌척수액 및 간질 액에 있습니다. 알부민의 수명은 15-20 일 지속됩니다. 혈장 단백질의 분획은 600 종 이상의 아미노산을 보유하지만 단백질 화합물은 저 분자량이다.

생화학 적 혈액 검사 결과와 혈청 내 알부민 함량에 따라 의사는 신장과 간 작용을 진단합니다. 단백질 화합물의 농도가 감소하면 류마티스 및 악성 종양이 있음을 나타냅니다..

알부민은 혈청에서 가장 중요한 요소로 신체의 모든 활동이 수행됩니다..

단백질은 혈류와 함께 순환하고 다음 기능을 수행합니다.

  • 단백질 분획의 가장 중요한 기능은 호르몬, 산, 지방, 빌리루빈, 칼슘, 조직 화합물과 같은 다양한 물질의 연결 및 수송입니다..
  • 그것은 액체가 붓기를 일으키지 않고 결합 및 근육 조직으로 침투하지 않기 때문에 혈장의 압력을 유지해야합니다..
  • 백업 목적은 단백질 요소를 보존하는 것입니다. 알부민 분자는 신체의 적절한 기능에 필요한 아미노산의 보존을 담당합니다. 장기간 금식하는 동안 아미노산 저장소가 고갈됩니다..

주의! 생화학 분석에 관한 의학적 조언을 무시하지 마십시오. 혈액 생화학 덕분에 알부민 변동과 관련된 병리가 진단됩니다. 분석을 적시에 전달하면 병리학의 발달과 효과적인 치료 약속을 예방하는 데 도움이됩니다..

알부민 : 혈액의 표준

혈액에서 알부민 분획의 규범은 35에서 33g / l의 범위이며, 이는 감마 글로불린 (8.0-12.0-17.0 g / l) 및 피브리노겐 (2.0-4.0 g / l) 혈중 섬유소원에서 눈에 띄기 어렵다.

단백질 규범은 사람들의 연령 범주에 따라 설정됩니다. 분석을 통과하면 남녀의 정상적인 혈장 수치가 동일하므로 의사는 환자의 나이를 기준으로 알부민 표준에 의존합니다.

다음은 환자의 연령 카테고리에 따른 혈액 표준입니다 :

  1. 출생부터 3 세까지의 아기-25-50g / l;
  2. 3 세에서 14 세 사이의 어린이-38-54 g / l;
  3. 14-60 세-33-55 g / l;
  4. 60 세 이상의 노인-34-48g / l.

성숙한 나이의 사람들에게는 혈액 내 알부민 수치가 감소합니다..

연령별 규범 표

나이알부민, g / lα1, g / lα2, g / lβ, g / lγ, g / l
0 ~ 7 일32.5-40.71.2-4.26.8-11.24,5-6,73.5-8.5
1 주일 ~ 1 년33.6-42.01.24-4.37.1-11.54.6-6.93.3-8.8
1 년에서 5 년33.6-43.02.0-4.67.0-13.04.8-8.55.2-10.2
5 ~ 8 세37.0-47.12.0-4.28.0-11.15.3-8.15.3-11.8
8 년에서 11 년40.6-45.62.2-3.97.5-10.34.9-7.16.0-12.2
11 ~ 21 세38.9-46.02.3-5.37.3-10.56.0-9.07.3-14.3
21 년 후40.2-50.62.1-3.55.1-8.56.0-9.48.1-13.0

여성의 혈액에서 알부민의 표준

임산부의 생화학 적 혈액 검사를 검사하면 혈장 단백질 농도가 감소합니다. 수유 중 임신 중 알부민 함량의 표준은 30-34g / l입니다..

출산 후 및 모유 수유 후 여성 신체의 단백질 화합물 수준은 일반적인 값으로 정상화됩니다..

중요한 정보! 알부민의 증가 또는 감소는 외부 및 내부 요인에 기인하며 여성 신체의 병원성 과정을 나타냅니다..

단백질이 미래의 어머니의 몸으로 분비되어 태아로 들어가기 때문에 때로는 단백질 부족이 생리적 특성으로 인해 발생합니다. 균형 잡힌 식사, 좋은 휴식은 임산부의 알부민 정상화에 기여합니다..

남성의 혈액에서 알부민의 표준

중년 남성의 알부민 수치는 33-55g / l입니다..

어린이의 표준 알부민

어린이 지표는 또한 나이와 아이가 어릴수록 혈액 내 알부민 함량이 낮습니다.

  • 0-7 일-32.5-40.7 g / l;
  • 7 일-12 개월-33.6-42.0 g / l;
  • 1 년-5 년-33.6-43.0 g / l;
  • 5-8 세-37.0-47.1 g / l;
  • 8-11 세-40.6-45.6g / l;
  • 11 년-21 년-38.9-46g / l.

21 세 이상의 남녀에서 혈액 내 단백질 화합물의 농도는 40.2-50.6 g / l입니다..

주의! 다른 실험실에서 전달 된 분석의 참조 값은 다릅니다. 생화학 검사 결과 의심스러운 경우 다른 의료 기관에서 혈액을 다시 섭취하는 것이 좋습니다..

혈청 내 단백질 분획 규범

혈장 단백질 분획규범, g / l그룹의 비율, %
총 단백질65-85
알부민35-5554-65
α1 (알파 -1)-글로불린1.4-3.005/02/2018
α2 (알파 -2)-글로불린5.6-9.12013 년 7 월 1 일
β (베타)-글로불린5.4-9.12015 년 8 월 1 일
γ (감마)-글로불린8.1-12.012/01/2022
섬유소원 *2.0-4.0

알부민이 혈액에서 상승하면 무엇을 의미합니까??

생화학 결과에 따르면 알부민 수치가 증가하면 고 알부민 혈증이 관찰되며 신체의 탈수 (탈수)를 나타냅니다..

구토의 빈번한 공격, 장기간의 설사는 신체의 체액 병리학 적 감소에 기여합니다. 이것은 혈액을 두껍게하고 건강에 악영향을 미칩니다..

높은 단백질 수준의 또 다른 원인은 심한 과로입니다..

높은 알부민 수치는 거의 진단되지 않습니다..

그러나 고 알부민 혈증을 설치할 때 다음 질병이 진단됩니다.

  • 콜레라 비브리오에 의한 위장관 손상;
  • 전염병;
  • 장폐색;
  • 전신성 홍 반성 루푸스;
  • 형질 세포종;
  • 류머티스 성 관절염;
  • 신우 신염;
  • 당뇨병;
  • 간염, 간경변;
  • 피부의 화학적, 열적 또는 방사선 손상;
  • 강력한 약물의 장기간 사용-글루코 코르티코 스테로이드 또는 브롬 술레 인.

단백질을 낮추려면 약물 이외의 특정 방법을 따르는 것이 좋습니다.

  • 저칼로리 음식으로식이 요법을 고수하고 단백질과 탄수화물이 많은 음식을 피하고 튀김, 소금에 절인 매운 음식을 제외하고 조리, 조림, 찐 음식에 집중하십시오.
  • 알코올의 영향을받는 신장이 단백질의 완전한 합성 및 흡수를 생성 할 수 없기 때문에 알코올 섭취를 거부하십시오.
  • 금연-심한 흡연자는 고혈압 발병 위험이 높아져 혈액 내 알부민의 과도한 함량에 영향을 미칩니다. 전문가들은 점차 금연을 권유합니다. 그렇지 않으면 상태의 합병증이 발생할 수 있습니다.
  • 탈수와 혈전을 피하기 위해 하루에 최소 2 리터의 수분을 충분히 섭취하십시오..

분석에 개선이없는 경우 의사는 신체의 콜레스테롤 합성 조절을 가속화시키는 억제제 또는 약물 그룹의 약물을 사용하여 약물 사용을 처방합니다.

낮은 알부민 : 원인

알부민 함량이 감소하고 25-30g / l에 도달하면 저 알부민 혈증이 관찰됩니다..

단백질 농도 감소는 다음과 같은 상태를 나타냅니다.

  • 신체의 악성 과정;
  • 염증성 신장 질환-당뇨병 성 신장 병증, 신 증후군;
  • 소화 시스템 질환;
  • 백혈병, 혈액 패혈증;
  • 심혈관 기능 장애;
  • 간 기능 장애-위축, 간경변, 간염;
  • 결합 조직 손상;
  • 심한 부상, 화상의 존재;
  • 신체의 과도한 수분 함량;
  • 폐부종;
  • 심한 혈액 손실, 대체 혈액 수혈;
  • 알부민 수준이 감소되는 유전 적 병리;
  • 저 단백질과 불균형식이로 인한 장기간 금식.

알부민 수치를 감소시키는 다른 이유는 다음과 같습니다.

  • 특히 과다 복용으로 특정 약물 복용;
  • 알코올 및 담배 남용.

알부민 수치가 높아지면 당황하지 말고 스스로 질병을 찾지 마십시오..

에스트로겐 함유 약물 섭취, 기아 및 글루코 코르티코 스테로이드 사용으로 인해 생화학 분석에서 단백질 값이 감소합니다..

결과를받은 후 의사에게 추가 검사를 요청하십시오..

혈액에서 알부민을 증가시키는 방법?

알부민 농도를 증가시키는 가장 쉬운 방법은 단백질, 지방 및 섬유질이 많은 음식을 매일 섭취하는 것입니다.

  • 달걀
  • 유제품 및 유제품;
  • 치킨;
  • 오트밀;
  • 생선, 해산물;
  • 견과류와 지질;
  • 과일과 채소.

의사와 영양 요법을 조정하는 것이 좋습니다.

저 알부민 혈증은 종종 비정상적인 간 기능과 관련이 있으므로 의사는식이 요법에서 제외하는 것이 좋습니다.

  • 소금에 절인, 훈제, 튀김, 매운;
  • 알코올.

감염을 치료하고 비만과의 싸움을 시작하며 전문가를 처방하지 않고 약물을 남용하지 않는 것이 중요합니다..

단백질 함량을 증가시키는 또 다른 방법은 간 차를 사용하는 것입니다. 초본 수집은 간을 정상화하고 독소와 독소의 몸을 정화하여 환자의 전반적인 상태를 개선시킵니다..

음료는 개인의 편협과 담낭에 돌이있는 것을 제외하고는 금기 사항이 없지만 사용하기 전에 의사와 상담하는 것이 좋습니다.

간 파이토 차

저 알부민 혈증으로 알부민 약물이 처방됩니다. 이 약은 정맥 주사 및 점적 주입으로 투여됩니다. 복용량은 환자의 개별 적응증, 연령 및 위치에 따라 다릅니다-때로는 알부민이 임산부를 치료하는 데 사용됩니다.

사진 : 약물 알부민 인간, 20 %, 50 ml.

참고! 약물에는 금기 사항과 여러 가지 부작용이 있으므로자가 치료를 할 수 없습니다.

시험 준비

생화학 혈액 검사는 아침에 공복에서 수행됩니다. 정맥에서 혈액을 채취하기 12 시간 전에 튀기거나 짠 음식을 훈제 한 음식을 식단에서 배제하는 것이 좋습니다.

스트레스가 많은 상황, 스트레스 및 스포츠를 피하는 것이 좋습니다.

노트! 분석을하기 전에 활동적인 활동, 스포츠에 참여하면 잘못된 결과를 얻거나 알부민 수치를 높이는 데 도움이됩니다..

알부민과 글로불린

단백질의 분류는 물리 화학적 및 화학적 특성에 기초합니다. 단백질은 여러 기준에 따라 분류됩니다..

1. 구조

분자의 화학 구조에 의해 모든 단백질은 단순하고 복잡한 것으로 나뉩니다..

단순 단백질 (단백질)은 아미노산만으로 구성.

복합 단백질 (단백질)은 구형 단백질과 비 단백질 성분으로 구성됩니다. 복합 단백질의 비 단백질 부분을 보철 그룹이라고합니다.

보철 그룹은 다양한 화학적 성질의 화합물로 나타낼 수있다. 구조와 특성에 따라 복잡한 단백질은 다음과 같이 나뉩니다.

  • 크로 모 단백질-비 단백질 부분 (헤모글로빈, 미오글로빈, 시토크롬, 엽록소)으로 착색 된 성분을 함유합니다.
  • 당 단백질-탄수화물 함유;
  • 핵 단백질-핵산 함유;
  • 지단백질-지질 함유;
  • 인 단백질-나머지 인산을 함유하고;
  • 금속 단백질-복합 금속 함유.

간단한 다람쥐

간단한 단백질에는 알부민, 글로불린, 프로타민, 히스톤, 프 롤라 민, 글루 텔린, 프로테인이 노이드가 포함됩니다.

알부민과 글로불린은 모든 조직에서 발견되는 단백질입니다. 혈청은 이러한 단백질이 가장 풍부합니다. 알부민은 혈장 단백질의 절반 이상을 차지합니다..

알부민

알부민-대량의 동물 및 식물 조직 단백질을 구성합니다. 알부민은 구형 단백질입니다.

알부민은 25000-70000의 비교적 작은 분자량의 단백질이며, 많은 양의 아스파르트 산 및 글루탐산을 함유하기 때문에 뚜렷한 산성 특성을 가지고 있습니다..

그들은 순수한 물에 용해되고 산, 알칼리 및 염의 희석 용액입니다. 수용액에서 알부민은 용액이 완전히 포화 된 경우에만 황산 암모늄과 침전합니다. 이것들은 수분이 많은 단백질입니다.

끓는 경우 변성 단백질의 두꺼운 플레이크 형태로 응고되고 침전됩니다. 우유에 거품이 형성되고 요리 중 계란의 내용물이 두꺼워지면 알부민이 변성됩니다. 과일과 채소를 요리하는 동안 형성된 거품으로 부분적으로 말린 식물 알부민으로 구성됩니다..

알부민은 주로 동물성 단백질입니다. 여기에는 혈청 알부민, 우유 락탈 부민, 계란 흰 타원형 알부민, 동물 근육 근육 알부민, 밀, 호밀 및 보리 류 코신, 메밀 및 콩 레그 멘, 피마자 콩 리신이 포함됩니다..

알부민은 신체의 영양, 수송 및 중화 기능을 수행합니다..

알부민의 특징은 높은 흡착 능력입니다. 그들은 운반 역할을하는 극성 및 비극성 분자를 흡착합니다..

그들은 호르몬, 콜레스테롤, 빌리루빈, 약물, 칼슘 이온을 운반합니다..

알부민은 독성 화합물에 결합합니다-알칼로이드, 중금속, 빌리루빈.

높은 친수성, 작은 크기의 분자로 인해 상당한 농도의 알부민이 혈액의 삼투압을 유지하는 데 중요한 역할을합니다. 알부민은 다른 모든 유청 ​​단백질에서 삼투압을 80 % 제공합니다.

알부민은 주로 간에서 합성되며 빠르게 업데이트됩니다..

글로불린

글로불린은 일반적으로 알부민과 관련된 구상 단백질의 광범위한 그룹입니다. 글로불린은 알부민보다 분자량이 높습니다. 글로불린은 약산성 또는 중성 단백질.

글로불린은 약한 식염수에 용해되고 증류수에 녹지 않으며 황산 암모늄으로 포화 된 용액의 50 % 이상에서 침전되며 가열되면 응고됩니다.

글로불린에는 혈청, 우유, 계란, 근육 및 기타 글로불린이 포함됩니다..

음식에는 많은 글로불린이 있습니다. 완두콩에는 콩과 단백질이 들어 있으며 콩에는 글리시 핀이 들어 있으며 콩 씨앗에는 스테 올린, 감자에는 투 베르린, 피에 피브리노겐, 우유에는 락토 글로불린, 계란에는 계란 글로불린, 계란에는 대마가 들어 있습니다.

신체의 글로불린은 영양, 보호 및 수송 기능을 수행합니다..

글로불린은 혈액 내 혈중 콜레스테롤, 인지질, 트리글리세리드, 철 이온 (Fe 2+), 구리 (Cu 2+) 및 비타민 B를 운반합니다.12. 우유에서, 락토 글로불린 및 락탈 부민은 또한 수송 기능을 수행합니다.

글로불린은 간과 면역계에 의해 생성됩니다..

프로타민

프로타민은 현저한 기본 특성 (알칼리성 단백질)을 가진 저 분자량 양으로 하전 된 핵 단백질이며, 저 분자량은 4000-12000이며, 60-85 %의 아르기닌을 함유합니다.

프로타민은 세포핵을 구성하는 많은 중요한 복합 단백질 (핵 단백질)의 필수 부분입니다. 세포의 핵에서는 DNA와 복잡합니다.

프로타민은 물, 산성 및 중성 환경에서 잘 용해되고 알칼리 환경에서 침전되며 끓일 때 침전되지 않습니다.

프로타민은 물고기의 정자 핵에서 발견됩니다. 성숙한 정자 물고기의 주요 단백질 분획.

프로타민은 일부 물고기 종의 정강에서 발견됩니다 (salmin-연어, klupein-청어), 고등어-고등어.

주로 구조적 기능을 수행하므로 분할 할 수없는 세포에 존재합니다..

히스톤

히스톤은 3 차 구조를 가진 저 분자량 (11000-22000) 단백질이며, 기본 (알칼리) 특성이 뚜렷합니다. 아르기닌과 라이신이 높음.

히스톤은 핵산과 함께 상위 유기체 세포의 핵에 포함되어 핵 단백질을 형성합니다..

히스톤은 유전자 활동의 조절에 중요한 역할을합니다. 이들은 염색체 단백질이며, 염색질 구조의 일부입니다. 세포에서, 양으로 하전 된 히스톤은 염색질에서 음으로 하전 된 DNA와 관련이있다. 염색질의 히스톤은 DNA 분자가 상처를 입는 골격을 형성합니다..

이들은 분자가 세포의 수명 내내 지속될 수있는 매우 안정한 단백질이다..

히스톤은 백혈구 및 적혈구 (헤모글로빈)의 핵 단백질 형태입니다.

히스톤은 물과 묽은 산에 녹고, 수성 암모니아에 녹지 않으며, 가열 될 때 응고되지 않는 프로타민과 그 성질이 비슷합니다. 히스톤 분자는 극성이 있고 매우 친수성이기 때문에 용액에서 거의 소금에 절일 수 없습니다..

히스톤의 주요 기능은 구조 및 규제입니다.

구조-히스톤은 DNA의 공간 구조의 안정화에 관여하므로 염색질, 염색체 및 뉴 클레오 솜.

규제-유전자 정보를 DNA에서 RNA로 전달하는 것을 차단하는 기능.

프 롤라 민

식물성 단백질 인 Prolamins는 곡물 식물의 씨앗 글루텐에서 발견되며, 여기서 저장 단백질로 작용합니다. 그들은 많은 양의 글루탐산과 프롤린을 포함합니다 (따라서 프롤린이라는 이름).

프 롤라 민에는 거의 글리신과 라이신이 포함되어 있지 않아 영양가가 낮습니다..

프 롤라 민의 특징은 물, 소금 용액, 알칼리에 녹지 않으며 60-80 % 에탄올 용액에 쉽게 녹는다는 것입니다 (이것은 다량의 비극성 아미노산 프롤린이 존재하기 때문입니다). 침전물.

여기에는 글 리아 딘 (밀 단백질, 호밀 단백질), 호르 데인 (보리 단백질), 제인 (옥수수 단백질), 아 베닌 (흰 귀리), 에데 스틴 (대마 단백질)이 포함됩니다..

Prolamins는 실제로 콩과 식물 및 종자에 없습니다.

글루 텔린

글루 텔린은 프롤린 아미노산과 글루탐산이 많은 식물 기반 단백질입니다..

Glutelins는 영양가가 높기 때문에 인간 영양에 중요한 역할을합니다. 그것들은 프 롤라 민과 함께 시리얼 씨앗에 존재합니다..

글 루타 린은 프 롤라 민과 글로불린 사이의 중간체이다.

글루 텔린은 묽은 산과 알칼리에 녹고 물, 알코올 및 묽은 식염수에는 녹지 않습니다.

이러한 종류의 단순 단백질의 대표는 오리 제닌 (쌀 단백질), 글루 텔린 (옥수수 단백질) 및 글루 테닌 (밀 단백질)입니다..

쌀에서 단백질의 80 %는 glutelins (oryzenine)으로 쌀 곡물 단백질의 높은 라이신 함량을 설명 할 수 있습니다.

이 단백질은 호밀과 밀 단백질의 질적 차이로 인해 호밀 가루에 글루텐을 형성하지 않습니다..

단백질

단백질은 원 섬유 형 단백질이며, 분자는 다 분자 섬유상 복합체를 형성합니다-섬유소.

Proteinoids-동물성 단백질은 글리신, 프롤린, 시스틴이 풍부합니다. 그것들은 3 차 및 4 차 구조를 가질 수 있습니다..

Proteinoids-지지 조직의 단백질 (뼈, 연골, 힘줄, 인대). 그들은 콜라겐, 엘라스틴 및 각질로 대표됩니다.

단백질은 물, 식염수, 희석 산 및 알칼리에 용해되지 않습니다. 대부분의 동물과 인간은 위장관에서 소화되지 않으므로 영양 기능을 수행 할 수 없습니다. 그러나 일부 절지 동물은 피부, 새 깃털 및 양모 (예 : 나방)의 원 섬유 단백질을 먹도록 적응되어 있습니다..

단백질에는 콜라겐-피부, 뼈 및 연골의 주요 단백질, 엘라스틴-힘줄 및 결합 조직의 단백질, 각질-모발, 양모, 발굽, 뿔 및 실크 피브로인 단백질.

콜라겐

콜라겐은 동물과 인간의 결합 조직의 주요 단백질이며 나선형으로 꼬인 세 개의 단백질 가닥으로 구성됩니다. 콜라겐은 피부의 강도를 유지하면서 기계적 영향으로부터 조직을 보호합니다.

콜라겐-신체에 널리 분포 된 단백질은 모든 신체 단백질의 약 3 분의 1을 구성합니다. 신체의 모든 콜라겐의 80 % 이상이 피부, 뼈, 인대, 힘줄 및 연골의 결합 조직의 세포 간 물질에서 발견됩니다. 이들 직물은 신장률이 낮고 강도가 높다..

콜라겐의 아미노산 조성의 특징은 우선, 높은 함량의 글리신 및 프롤린을 포함한다. 콜라겐 폴리펩티드 사슬은 약 1000 개의 아미노산을 함유.

56-100 O С의 물에서 장시간 가열 된 콜라겐은 수용성 접착제 또는 글 루틴 (젤라틴)으로 전달되어 냉각시 냉각되고 젤리를 형성합니다. 젤리 요리는 젤라틴 의이 특성을 기반으로합니다..

엘라스틴

엘라스틴은 피부, 혈관벽, 인대 및 폐와 같은 조직의 세포 간 물질에서 대량으로 발견되는 탄성 섬유의 주요 단백질입니다. 이 직물은 매우 중요한 특성을 가지고 있습니다. 높은 인장 강도를 유지하면서 언로드 후 원래 상태로 돌아 가면서 원래 길이에 비해 여러 번 늘릴 수 있습니다..

탄성은 아미노산 리신의 참여와 함께 다수의 쇄간 가교의 엘라스틴에서의 존재와 관련이있다.

엘라스틴은 물에 불용성이며 팽창 할 수 없습니다. 엘라스틴의 성분은 많은 소수성 아미노산-글리신, 발린, 알라닌, 류신, 프롤린을 포함합니다.

케라틴

케라틴은 기계적 강도를 갖는 원 섬유 형 단백질 계열로 생물학적 기원의 물질 중에서 키틴에 이어 두 번째입니다.

동물의 머리카락 (머리), 손톱, 깃털, 바늘, 발톱, 뿔 및 발굽은 주로 각질로 구성됩니다.

케라틴은 α- 구조 및 β- 구조를 가질 수있다.

α- 케라틴은 주로 α- 나선 형태로 만들어진 구조 단백질입니다.

α- 케라틴에서는 3 개의 α- 나선이 슈퍼 코일로 결합됩니다. A- 케라틴 분자는 평행하게 배향되고 이황화 결합 (많은 시스테인 함유)에 의해 연결되어 구조에 강도를 부여합니다..

β- 케라틴의 예는 실크 피브로인입니다.

케라틴은 염, 산, 알칼리 용액에 용해되지 않습니다. 그들의 분자량은 매우 높습니다..

실크 피브로인

실크 피브로인은 거미류와 일부 곤충에 의해 분비되는 원 섬유 단백질이며 거미줄과 곤충 고치, 특히 누에 실크의 기초를 형성합니다..

이의 β- 구조는 수소 결합에 의해 함께 연결된 항 병렬 폴리펩티드 사슬로 구성된다. 피브로인은 주로 글리신, 알라닌, 세린, 티로신으로 구성됩니다.

복잡한 단백질

인 단백질

인 단백질은 보철 그룹이 나머지 인산 인 복합 단백질입니다. 그것은 티로신, 세린 및 트레오닌의 잔기, 즉 OH기를 함유하는 아미노산.

이 클래스의 단백질은 다음과 같습니다.

  • 인산 함량이 1 %에 도달하는 카제인 우유;
  • 닭고기 노른자위로부터 분리 된 비 텔린, 비 텔린 및 포스비 틴;
  • 닭고기 달걀 단백질에서 발견 된 오발 부민;
  • 생선 알에서 발견되고 물고기 배아의 발달에 중요한 역할을하는 ichthulin.

인 단백질의 생물학적 역할은 이들이 성장하는 유기체에 필수적인 영양소라는 것입니다..

인 단백질은 배아 발달 및 신체의 추가 성장 및 발달을위한 귀중한 에너지 및 플라스틱 물질 공급원입니다..

예를 들어, 카제인 (카제인) 우유에는 필수 아미노산과 인산이 모두 들어 있습니다. 또한 칼슘 이온이 포함되어 있습니다..

골격을 형성하기 위해 성장 체가 대량으로 인과 칼슘이 필요.

당 단백질

당 단백질 (당 단백질)은 보철 그룹으로 탄수화물 성분을 포함하는 복합 단백질입니다.

일부 당 단백질에서, 탄수화물 부분은 단백질에 느슨하게 결합되어 있고 단백질로부터 쉽게 분리 될 수있다. 특정 당 단백질의 보철 그룹은 조직과 자유 상태에서 발생할 수 있습니다.

당 단백질은 본질적으로 널리 퍼져 있습니다. 그들은 세포막, 세포벽, 세포 간 물질, 결합 조직의 일부로 비밀 (침 등)에서 발견됩니다. 많은 효소 및 수송 단백질은 당 단백질이다..

당 단백질은 진정한 당 단백질과 프로테오글리칸으로 나뉩니다..

진정한 당 단백질

당 단백질의 탄수화물 부분은 불규칙한 구조의 작은 이종 다당류 또는 올리고당으로 표시되며 만노스, 갈락토스, 포도당 및 이들의 아미노 유도체를 함유한다. 그 안에있는 단백질은 거대 분자 질량의 80-85 %입니다.

당 단백질은 공유 글리코 시드 결합을 특징으로한다. N- 글리코 시드 결합은 단백질에서 탄수화물 성분과 아스파라긴의 아미드 그룹 사이에서 발생합니다. 예를 들어, 면역 글로불린, 효소 및 호르몬에서).

O- 글리코 시드 결합-단당류는 세린 또는 트레오닌의 OH 그룹 (mucins)과 관련이 있으며 때로는 하이드 록시 리신 또는 하이드 록시 프롤린의 OH 그룹 (콜라겐)과 관련이 있습니다..

전형적인 당 단백질에는 체내 체액으로 분비되는 대부분의 단백질 호르몬, 막 복합 단백질, 모든 항체 (면역 글로불린), 혈장 단백질, 우유, 인터페론, 혈액형이 포함됩니다.

당 단백질 기능

  1. 구조상-콜라겐, 엘라스틴.
  2. 보호-항체 (면역 글로불린), 인터페론, 혈액 응고 인자 (프로트롬빈, 피브리노겐).
  3. 수용체-이펙터의 부착은 수용체 단백질의 형태의 변화를 초래하여 세포 내 반응을 유발합니다..
  4. 호르몬-성선 자극, 부 신피질 자극 및 갑상선 호르몬.
  5. 효소-효소 : 콜린 에스 테라 제, 뉴 클레아 제.
  6. 수송-혈액 및 막을 통한 물질의 전달 (트랜스페린, 트랜스 코르 틴, 알부민, Na +, K + -ATPase).

당 단백질의 특정 그룹은 탄수화물 성분이 우세하고 90 % 이상을 차지하는 프로테오글리칸으로 구성됩니다. 또한, 이들 물질은 단백질보다 다당류와 그 특성이 더 유사합니다..

프로테오글리칸의 보철 그룹은 규칙적인 구조를 갖는 이종 다당류로 대표된다.

당 단백질과 유사하게 탄수화물 부분은 세린 및 아스파라긴 잔기를 통해 단백질에 결합합니다.

탄수화물 단편은 다수의 OH 기 및 산기로 인해 단백질의 친수성 특성을 향상시킨다. 후자의 사슬은 충분히 유연하지 않으며 매우 느슨한 무작위 엉킴의 형태를 수용하여 많은 양을 차지합니다..

친수성이기 때문에 많은 양의 물을 끌어 들여 저농도에서도 수화 겔을 형성합니다. 비슷한 능력이 세포 외 공간에서 생성됩니다-turgor.

프로테오글리칸은 세포 간 기질 (세포 간 공간)의 주요 물질을 형성합니다.

연골 매트릭스 프로테오글리칸은 히알루 론산을 함유하며, 이는 연골 및 관절 표면에서 충격 흡수제로서 작용하는 젤라틴 겔을 형성한다.

기능적으로, 프로테오글리칸은 세포 간 공간, 특히 콜라겐 섬유가 침지되는 결합 조직에 중요하다. 그들은 나무 구조를 가지고 있으며 중앙에는 히알루 론산이 있습니다..

때문에 그들의 분자는 친수성이며, 네트워크 젤리와 같은 매트릭스를 생성하고 세포 사이의 공간을 채우고 큰 분자와 미생물에 장애가됩니다..

세포 간 매트릭스에는 상이한 프로테오글리칸이 존재한다. 그중에는 아 그레 칸과 낮잠과 같은 매우 큰 것들이 있습니다..

세포 간 공간에는 소위 작은 프로테오글리칸 (proteoglycan)의 전체 세트가 있으며, 이들은 다른 유형의 결합 조직에 널리 분포되어 있으며 다양한 기능을 수행합니다..

단백질과 탄수화물 부분의 비율에 따라 당 단백질은 중성 및 산성으로 나뉩니다..

중성 당 단백질에는 난백 (ovalbumin), 혈장 당 단백질, 갑상선 단백질 (thyroglobulin)이 포함됩니다..

산 당 단백질에는 뮤신 및 뮤 코이 드가 포함됩니다.

뮤신은 신체 점액 (타액, 위액 및 장액)의 기초입니다. 보호 기능을 수행하십시오-소화관 벽을 기계적, 화학적 손상으로부터 보호하십시오. 뮤신은 단백질을 가수 분해하는 효소에 내성이 있습니다.

점막은 관절의 활액, 연골, 안구 액의 단백질입니다. 보호 기능을 수행하고 이동 장치의 윤활유입니다..

산 당 단백질의 구성에는 빌리루빈 및 약물의 중화에 참여하는 우 론산이 포함됩니다.

핵 단백질

핵 단백질 (DNP 및 RNP)은 핵산 (RNA 및 DNA)이 보철 그룹 인 복합 단백질입니다..

2 가지 유형의 핵 단백질이 자연에서 발견되었다-데 옥시 리보 핵 단백질 (DNP)-데 옥시 리보 핵산 (DNA) 및 리보 핵 단백질 (RNP)과의 단백질 복합체-리보 핵산 (RNA)과의 단백질 복합체.

DND는 주로 핵, 미토콘드리아에 국한되며 RNP는 세포질에 있으며 고 분자량 RNP는 핵 (nucleolus)에서도 발견됩니다.

리보오스 및 데 옥시 리보 핵산 (DNA)을 함유하는 경우 리보 핵산 (RNA), 데 옥시 리보스를 함유하는 경우, 2 가지 유형의 핵산은 이들의 일부인 펜 토스에 따라 구별된다 (리보 핵산 (RNA)).

RNA와 DNA의 차이점

  • 쇄 수 : RNA, 1 쇄, DNA, 2 쇄;
  • 크기 : DNA가 훨씬 큽니다.
  • 세포 내 위치 : DNA는 핵에 있으며, 거의 모든 RNA는 핵 밖에 있습니다.
  • 단당류의 유형 : DNA-데 옥시 리보스, RNA-리보스;
  • 질소 염기 : DNA의 티민, RNA의 우라실;
  • 기능 : DNA는 유전 정보, RNA의 저장을 담당합니다..

DNA는 주로 염색체, 미토콘드리아 및 엽록체의 일부로 세포의 핵에 집중되어 있습니다..

유전자 물질의 저장, 복제 및 유전, 유전자 발현.

RNA에는 세 가지 주요 유형이 있습니다.

  • 매트릭스 (정보)-mRNA (mRNA)는 핵과 세포질에 포함되어 있습니다.
  • 수송-tRNA는 주로 세포의 세포질에서 발견됩니다.
  • 리보솜-rRNA는 리보솜의 필수 부분입니다.

mRNA (mRNA)-DNA 사이트에서 단백질의 1 차 구조에 대한 정보를 읽고이 정보를 리보솜으로 전달합니다 (핵에서 세포질로 정보를 전달 함)..

tRNA-아미노산을 단백질 합성 부위 (세포질에서 리보솜으로)로 운반합니다..

rRNA-리보솜의 일부 (리보솜의 프레임 워크는 그것으로부터 만들어 짐), 단백질 (폴리펩티드) 사슬의 합성에 참여.

일부 바이러스의 RNA는 DNA 대신 유전 정보의 운반체입니다..

비디오 필름 "단백질 생합성에있는 핵산"

지단백질

지단백질은 복잡한 단백질이며, 보철 그룹은 모든 지질로 표시됩니다.

지질은 인체에서 중요한 역할을합니다. 그것들은 모든 세포와 조직에서 발견되며 많은 대사 과정에 관여합니다..

그들은 모든 생물학적 막의 구조적 기초를 형성합니다. 자유 상태에서는 주로 혈장과 림프에 존재합니다..

혈장 지단백질, 물에 녹는 혈청. 세포막 벽의 지단백질, 신경 섬유는 물에 녹지 않습니다.

지질 단백질의 조성물은 유리 트리글리세리드, 지방산, 중성 지방, 인지질 및 콜레스테롤 (콜레스테롤)을 동시에 포함 할 수있다.

모든 유형의 지단백질은 표면에 소수성 코어와 친수성 층이 있습니다. 친수성 층은 단백질 (아포 단백질), 인지질 및 콜레스테롤에 의해 형성된다. 트리 아실 글리세롤 (TAG) 및 콜레스테롤 에스테르는 소수성 코어를 구성.

이들 분자의 친수성 그룹은 수 성상으로 향하고 소수성 부분은 지질 단백질의 소수성 코어로 향하며, 여기서 수송 지질은.

지질은 물에 용해되지 않으므로 순수한 형태로 혈액으로 운반 할 수 없습니다. 따라서 신체의 혈액에 의한 지질 수송을 위해 단백질과 지질 복합체가 형성됩니다-지단백질.

다음 유형의 지단백질이 체내에서 합성됩니다 : 킬로 미크론 (ChM), 초 저밀도 지단백질 (VLDL), 중간 밀도 지단백질 (VLDL), 저밀도 지단백질 (LDL) 및 고밀도 지단백질 (HDL).

LP의 각 유형은 다른 조직에서 형성되며 특정 지질을 운반합니다..

모든 지단백질의 공통 기능은 지질 수송입니다.

지단백질은 크기가 작고 표면에 음전하가 있기 때문에 혈액에 잘 녹습니다. 일부 지단백질은 혈관의 모세 혈관 벽을 쉽게 통과하여 지질을 세포로 전달합니다..

큰 크기의 킬로 미크론은 모세 혈관의 벽을 통과 할 수 없으므로 먼저 장의 세포에서 림프계로 들어간 다음 림프와 함께 주요 흉관을 통해 혈류로 들어갑니다.

매우 낮은 저밀도 지단백질은 동맥 경화를 유발하여 혈액 내 농도가 증가합니다..

지질 수송 및 지질 대사가 손상되면 신체의 에너지 잠재력이 감소하고 신경 자극의 전달이 악화되며 효소 반응 속도가 감소합니다. 지단백질의 참여가 없으면 지용성 비타민의 수송은 불가능합니다 : 그룹 A, E, K, D의 비타민.

염색체 단백질

발색 단백질 ( "착색 단백질")은 보철 그룹으로 착색 된 성분을 포함하는 복합 단백질입니다.

색소 단백질은 광합성, 호흡, 산소 및 이산화탄소 수송, 산화 환원 반응, 빛 및 색 인식 등과 같은 중요한 과정에 관여합니다..

그들의 구조에 따라, 혈액 단백질, 플라 보 단백질, 로돕신은 구별됩니다.

혈액 단백질 (빨간색)-보철 그룹이 heme 인 복합 단백질.

헤모 단백질 그룹은 헤모글로빈, 미오글로빈, 클로로필 함유 단백질 및 효소 (시토크롬, 카탈라제 및 퍼 옥시 다제)를 포함한다. 이들 모두는 비 단백질 성분으로 철 (또는 마그네슘) 포르피린을 포함하지만 조성과 구조가 다른 단백질을 포함하며 다양한 생물학적 기능을 수행합니다..

단백질과 함께 엽록소 (마그네슘 포르피린)는 식물의 광합성 활성을 제공하여 물 분자가 수소와 산소로 분해되는 것을 촉진합니다 (태양 에너지의 흡수). 반대로 헤모 단백질 (철 포르피린)은 반대 반응을 촉진합니다-에너지 방출과 관련된 물 분자의 형성.

헤모글로빈-적혈구의 주요 구성 요소 및 주요 호흡 안료는 산소 전달 (O2) 폐에서 조직 및 이산화탄소 (CO)로2) 조직에서 폐로. 산-혈액 균형 유지.

헤모글로빈에서 단백질 성분은 글로빈으로 표시되며 비 단백질 성분은 헴 안료입니다. 철 이온은 헴 안료의 중앙에 위치하여 혈액에 특징적인 붉은 색을줍니다. 헴은 4 개의 피롤 고리로 구성된 포르피린으로 표시됩니다. 4 개의 헴 분자 각각은 하나의 폴리 펩타이드 사슬에 "포장".

Haem은 미오글로빈, 카탈라제, 퍼 옥시 다제 및 시토크롬의 보철 그룹입니다. Haem은 또한 식물 혈액 단백질에서 발견되며 광합성에 관여합니다..

미오글로빈 (근육 단백질)은 작은 구형 단백질이며 분자는 하나의 폴리펩티드 사슬과 하나의 헴으로 구성됩니다. 미오글로빈은 근육 섬유에 의해 사용되는 근육에 산소 매장량을 만듭니다..

발색 단백질은 플라 보 단백질을 포함하며, 보철 그룹은 이소 알록 사진 유도체이다. 플라 보 단백질은 산화 환원 효소의 일부로, 세포에서 산화 환원 반응을 촉매하는 효소입니다. 일부 플라보노이드에는 금속 이온과 헴 분자가 포함됩니다..

Rhodopsin은 보철 그룹이 비타민 A-망막의 활성 형태 인 단백질입니다. Rhodopsin은 망막 막대의 주요 감광성 물질입니다. 그 기능은 황혼에 빛을 인식하는 것입니다. 황혼의 비전에 대한 책임.

금속 단백질

금속 단백질은 금속 이온이 비 단백질 성분의 역할을하는 복잡한 단백질입니다.

금속 단백질에는 약 100 개의 효소가 포함됩니다.

금속 단백질의 중요한 기능은 금속의 수송과 신체의 저장과 관련이 있습니다..

전형적인 금속 단백질은 체내 철분 대사에 중요한 비헴 철분-트랜스페린, 페리틴, 헤 모시 드린을 함유하는 단백질입니다..

트랜스페린은 β- 글로불린의 일부로 혈청에서 발견되는 수용성 철 단백질입니다. 트랜스페린 분자는 2 개의 Fe 3+ 이온을 함유한다. 이 단백질은 신체에서 철의 운반체 역할을합니다. 트랜스페린은 간에서 합성됩니다.

페리틴은 주로 비장, 간 및 골수에서 발견되는 세포 내 구형 단백질로 신체의 철 저장소 역할을합니다. 페리틴 덕분에, 시토 졸 철분 저장소는 가용성 및 무독성 형태로 유지된다..

페리틴 및 트랜스페린과 달리 헤 모시 드린은 수 불용성 철 함유 단백질 복합체입니다. 주로 간과 비장의 세포에서 발견되며, 예를 들어 수혈이 빈번한 몸에 과도한 철분이 축적됩니다..

세룰로 플라스 민은 구리를 함유하고 신진 대사와 철 대사 과정에 참여하는 유청 단백질입니다. α-2- 글로불린에 속한다.

카탈라아제-과산화수소를 중화.

시토크롬 산화 효소-ATP 합성에 관여하는 다른 미토콘드리아 호흡기 사슬 효소와 조합.

알코올 탈수소 효소-에탄올 및 기타 알코올의 신진 대사를 제공합니다

젖산 탈수소 효소-젖산 대사에 관여

탄산 무수물-CO에서 탄산을 형성 함2 그리고 H2영형.

크 산틴 산화 효소-퓨린 염기의 최근 이화 작용을 담당.

Thyroperoxidase-갑상선 호르몬의 합성에 관여.

글루타티온 퍼 옥시 다제-항산화 효소.

우레아-우레아의 고장에 대한 책임.

2. 분자 형태 (섬유상 및 구상)

단백질은 분자의 모양과 일부 물리적 특성에 따라 두 가지 큰 종류로 분류 될 수 있습니다 : 원 섬유 및 구상 단백질.

원 섬유 형 단백질은 폴리 펩타이드 사슬이 동일한 축을 따라 서로 평행하며 장 섬유 (섬유) 또는 층을 형성하는 길고 필라멘트 성 분자입니다.

가장 중요한 2 차 구조 (3 차는 거의 표현되지 않음).

대부분의 원 섬유 형 단백질은 물에 녹지 않으며 분자량이 크다.

이 단백질은 높은 기계적 강도를 특징으로하며 구조적 기능을 수행합니다..

원 섬유 단백질에는 각질 (모발, 양모, 뿔, 발굽, 손톱, 깃털), 미오신 (근육), 콜라겐 (힘줄 및 연골), 피브로인 (실크, 거미줄)이 포함됩니다..

구형 단백질은 폴리펩티드 사슬의 소형 3 차원 폴딩을 특징으로하며, 분자는 소구 형태입니다.

가장 중요한 3 차 구조.

구상 단백질은 물 또는 묽은 식염수에 용해됩니다. 분자의 크기가 크기 때문에 이러한 용액은 콜로이드입니다..

구상 단백질은 효소, 항체 (혈청 글로불린이 면역 학적 활성을 결정 함) 및 경우에 따라 호르몬 (인슐린)의 역할을합니다..

그들은 원형질에서 중요한 역할을하며 물과 그 안에 다른 물질을 유지하고 분자 조직을 유지하는 데 기여합니다..

구상 단백질은 신체 조직의 생리 액 (혈청, 우유, 소화액)에서 발견됩니다..

원 섬유질의 중간 단백질도 있지만 가용성이다. 혈액 응고 동안 불용성 피브린으로 변하는 피브리노겐이 그 예입니다..

개별 용매에서의 용해도

단순 단백질의 분류는 주로 물, 알코올, 식염수 용액, 알칼리 및 산 용액에서의 용해도를 기반으로합니다..

4. 아미노산 조성

아미노산 조성과 필수 아미노산의 함량에 의해 결정된 단백질의 영양가의 관점에서 단백질은 완전 및 열등으로 나뉩니다..

본격적인 단백질은 신체가 스스로 합성 할 수없는 8 개의 필수 아미노산을 포함하는 단백질입니다.

결함 단백질은 신체에 의해 합성 될 수없는 불충분 한 양의 하나 이상의 필수 아미노산을 함유하는 단백질이다.

본격적인 단백질은 동물성 제품 (젤라틴 제외)과 일부 식물성 식품 (완두콩, 콩, 콩)에서 발견됩니다..

결함이있는 단백질-주로 식물 기원.